شناخت تازه ای از نحوه خمش پروتیین ها
#
لندن، خبرگزاری جمهوری اسلامی 08/01/84
علمی.پروتیین.
شیوه خمش مولکول های پروتیین ها نقشی اساسی در خواص شیمیایی آنها
برعهده دارد.
سطح بیرونی بسیاری از پروتیین ها دارای مقادیر زیادی گروه های واجد
بار الکتریکی است.
در بدو امر چنین به نظر می رسد که قرار گرفتن پروتیین ها در آب به
نحو مناسب، به واسطه تعامل میان بارهای الکتریکی، موجب می شود که از یک
سو حالت خمیدگی پروتیین ها ثبات بیشتری پیدا کند و از سوی دیگر خاصیت حل
شوندگی آنها افزایش یابد.
به عبارت دیگر، اگر شرایطی فراهم شود که بارهای روی پروتیین از جنس
مخالف یکدیگر باشند در آن صورت با قرار گرفتن در آب به سمت هم جذب
می شوند و شبیه نوعی چسب حالت خمیدگی پروتیین را حفظ می کنند و به عکس
اگر بارهای روی سطح آن از یک جنس باشند با قرار گرفتن در آب شروع به دفع
یکدیگر می کنند و کار حل شدن پروتئین را تسهیل می کنند.
اما یک گروه از محققان به سرپرستی خانمی به نام کاترین گادیسکن در
مقاله ای که در نشریه انجمن شیمی دانان آمریکا درج کرده اند به چالش با
این نظریه رایج برخاسته اند.
این محققان نشان داده اند که تبدیل 18 گروه از 27 گروه مولکولهای
"لایسین ان اچ 3+ بر روی سطح آنزیم موسوم به "بواین کربونیک آهیدراز
"ahydrase carbonic Bovine به گروه مولکولهای خنثی NHCOCH3 هیچ تغییری
در خواص خم شدگی یا کاتالیزوری پروتیین پس از قرار گرفتن در آب ایجاد
نمی کند.
این امر به رغم این واقعیت است که دافعه الکتروستاتیک میان گروههای
NH3+ lysine در رشته های پلی پپتید تغییر یافته به مراتب کمتر است.
این پژوهش اکنون پرسش تازه ای را پیش روی محققان قرار داده و آن اینکه
اساسا چرا گروههای حاوی بار الکتریکی بر روی سطح خارجی پروتیین ها قرار
دارد.
آیا وظیفه آنها جلوگیری از بهم پیوستن و برهم افزوده شدن پروتیینهاست ؟
و اینکه این پروتئینها با ترازهای انرژی در هنگام قرار گرفتن در آب چه
می کنند؟
345/2222/127
علمی.1418